【主持人】：能否傳授我們一些答題技巧？【安老師】：因為一般在考研復習過程當中，同學們都比較關心答題技巧。選擇題一般考察的是對基礎知識如概念和原理的熟練掌握程度，有時候也要考察靈活應用能力。下面就舉幾個例子，針對糖代謝知識點可以這樣出題，下列途徑中哪個主要發生在線粒體中？A糖酵解途徑、B三羧酸循環、C磷酸戊糖途徑、D糖原降解，這道題考察考生對于糖代謝各反應發生地點的了解，糖酵解發生于細胞溶膠；三羧酸循環發生于線粒體基質；磷酸戊糖途徑發生于細胞溶膠；糖原降解也發生在細胞溶膠。因此這道題應該選B。從這個例題當中可以看出，一般選擇題對基礎知識點的直接考察。第二道題，磷酸果糖激酶最強的別構激活劑是？A.1，6-二磷酸果糖、B.ADP、C.2，6-二磷酸果糖、D.ATP，磷酸果糖激酶是糖酵解過程中重要的調節酶，它是一種別構酶，ATP是它的別構抑制劑，而2，6-二磷酸果糖是它的別構激活劑，因此這道選擇C。完成這道題需要對糖酵解的調控很熟悉，但是基礎是對于糖酵解過程中各個反應及酶的熟練掌握。由此可見，我們對于基礎知識掌握是十分至關重要的。簡答題考察大家對于基礎知識的熟練掌握程度，能夠對一些知識點進行簡要概括和總結，這與選擇題不太一樣的地方。每道小題是8分，這道題有8小點答案，每一小點是1分，也可能有四小點答案，每一小點2分，同學們在總結答案的時候應該怎么把握。在這道題不要花費太長時間，要做到看到題目有思路。簡答題一般在書上找到答案，平時復習的時候，應該進行適當總結，將書上內容總結概括起來，看到題目能夠迅速想到怎么答題，簡答題能夠正確迅速答完以后，為后面分析論述題騰出大塊時間。例如，如果問到蛋白質生物功能的多樣性和DNA雙螺旋結構的特征，在書上能找到答案，這需要平時稍加注意。如果在復習過程中整理這兩道題的話，能夠很快答上來。我認為難度比較大，而且分值比較高的是分析論述題，考察對知識點融會貫通，分析能力，綜合能力，需要在基礎知識之上進行總結和概括能力。對于分值大的題，拿到題不要慌張，要像愚公移山一樣，一點一點吃掉，拿到題以后不要著急做答，要理清思路。因為答題的時候，如果思路清晰、條理清楚的話，這樣試卷能夠拿到高分，如果答的混亂，前后沒有呼應，這樣判卷的時候會覺得很亂，沒有思路，這樣的卷子不會拿到高分。如果大家在答分析論述題，實在沒有思路的話，我建議大家先把題目當中一些出現的名詞進行一下解釋，這樣的話一個名詞解釋可能就能拿到1-2分，再想下面應該怎樣答題。這里體現到了名詞解釋的重要性，前幾年有名詞解釋題型，但是改革以后沒有這個題型了，但是不表示名詞解釋不重要，因為生物化學學科知識點也有很多是以名詞形式出現的，大家對于名詞解釋還要熟練掌握，答簡答和分析論述題可以用到。例如題目中先給出一些實驗結果，然后問到蛋白質的結構與功能的關系，同學們先審題，將問題分解開來，先看蛋白質的結構，它有一級結構和高級結構，一級結構跟功能有什么關系，高級結構與功能有什么關系，這樣把題分為兩個方面，再這將兩方面分解出來，從小的方面一點點解釋出來，把答案框架充實起來。【主持人】：剛剛安老師介紹的非常詳細，各位同學可以試下一安老師的辦法。對于考研復習，有什么整體的復習策略？【安老師】：我建議以看書為主，做題為輔。“書中自有黃金屋”“讀書破萬卷，下筆如有神”，如果把書能夠讀懂、讀通、讀透的話，無論考場上題型和題目怎么千變萬化，我們都能夠做到應答如流，游刃有余，“萬變不離其宗”。進行四輪復習：第一輪復習，把書通讀一遍，尤其對跨專業考生，可能以前沒有接觸過這個專業書，在看專業書的時候，就會有一些困難，第一遍看書的時候，不要求把書上的內容弄通弄懂，只需要有大概的了解。第二輪復習，同學們就要仔細看書，這要求讀懂，并且邊看書邊做筆記，重點知識要進行標注。第三輪復習，還是要認真看書，把書上的內容弄通弄懂，一邊看書和自己總結的筆記，筆記一定要自己總結，這樣能加深印象，別人總結的筆記，你看的話，我覺得的沒有感覺，還是自己的筆記比較好。一邊看書和自己總結筆記，一邊做相應章節的習題，像我剛才推薦的習題集，市面上習題冊門類很多，同學們挑選習題冊的時候，要看前面對章節各個知識點總結好不好，最好有例題，然后對例題有詳解，后面有習題，對習題也要有詳解。尤其選擇題，知道答案選B，但是我選的是A，為什么選B呢？如果這個習題冊會對這個答案解釋得比較詳細的話，也是比較好的。做完相應章節學習之后，可以講自己做錯題謄寫另一個本子上，可以做易錯習題，沖刺的時候可以看一下。第四輪復習，就是現在所處的階段，還是要看書，書上的內容，是一個基礎，是最根本的，如果書上內容都不理解的話，拿過來就做題，就看別人總結筆記的話，這樣如果考試考原題可以，但是不會考原題，希望同學們一定要以書為主，再怎么千變萬化是離不開書上基礎知識。看書要求對書上內容深刻了解，可以拓展書上內容，書上的內容不太懂，或者在別的方面也有涉獵，可以看看其他生物化學書怎么寫，或者可以看看分子實用學是怎么總結的，制成習題集，要求熟練掌握。熟練掌握就是理解性記憶或者背誦性記憶，我在這跟大家講解，我當時也有背誦記憶成份比較多，理解性記憶可能不太多，但是如果同學們看書讀懂讀通的話，理解性記憶比較好。臨考試前幾天，快速瀏覽書中的內容、自己總結筆記和習題集、易錯題集等等，查漏補缺，切忌煩燥不安，這時候要穩扎穩打，把好最后關。考試當天要提前到考場，有助于克服緊張，平復自己心情。拿到卷子以后快速瀏覽一下試卷內容，對題型分值進行整體把握，做到心中有數，可以合理分配一下答題時間。對于分值較小的題，一看到題目想到答案的題，保證正確基礎之上，快速把這些題答完，為后面分析論述題騰出一些時間。對于分值較大的題，分析論述題，花的時間要長一些，但是不要急于下筆，先把題審好，題目問的是什么，這點一定要弄清楚，考慮好答題框架，然后再答，不要盲目做答，否則的話卷面思路不清晰。以上我對大家復習策略的建議。【主持人】：謝謝安老師，非常細致的分析了階段性復習。現在09年考研復習已經臨近尾聲，處于沖刺階段，對于這一階段的考生，你有什么建議或要求？【安老師】：現在是11月末，距離考研還有一個月零10天左右時間，處于沖刺階段。有一些考生完成了前三輪復習，現在正在進行第四輪復習。由于臨近考研，在這一階段的話，有些同學表現出煩燥不安，存在害怕自己考不上的心理，因為那個時候我自己也是這樣，非常理解大家。【主持人】：金融危機可能也有一些影響。【安老師】：是。這是一種正常的現象，這種情緒一旦出現的話，同學們不要壓抑，適當放松自己，可以每天拿出十分鐘或半小時時間聽舒緩音樂或者體育運動，這樣能夠舒緩一下神經，讓大腦不要持續疲憊，這樣的話不僅不會浪費時間，而且還能夠提高同學們復習效率。我當時考研的時候，我也是存在害怕自己考不上心理，當時復習的時候，有時候學不進去了，我就去看電視劇、電影、聽聽音樂，放松一下，但是這只是適當放松。當然處于沖刺階段復習的話，還應該是抓緊時間的，我們可以每天拿出十分鐘時間適當放松就可以了。經過數月來的緊鑼密鼓考研復習，同學們感覺身心俱疲了，身體的機器總有一天倒下來，如果能夠適當放松的話是很好的。但是我們還是要抓緊沖刺階段復習，要戒驕戒躁，踏踏實實克服緊張心理。如果復習得很充分很好的話，我們自然心里有底，考試的時候就不會緊張，在這一階段的時候，如果同學們處理得不好的話，就會出現厭學心理，從放松到放任自己到松懈，甚至放棄考研，這時候調整好心態是十分重要的。我曾經對自己說過，我已經很努力復習了，如果考不上的話也沒有什么遺憾，過程比結果更重要。【主持人】：對于專業知識方面，你能否為我們講解一下什么是生物化學？【安老師】：生物化學就是生命的化學，用化學術語闡釋生命現象和本質的學科，研究生物體的組成和生物化學變化，對于生物化學研究可以分成動態和靜態。靜態部分是指構成生物體的各組分的化學，就是生物大分子結構與功能，包括蛋白質化學、核酸化學、脂類化學等等。動態部分是指生物體內的一些物質代謝反應和遺傳信息的傳遞過程，包括糖代謝、脂類代謝、氨基酸代謝、核苷酸代謝、DNA、RNA和蛋白質生物合成等等。【主持人】：蛋白質這一章有一些重點和難點，應該如何掌握？【安老師】：下面以兩道例題形式總結一下知識點，這道題比較難總結的，所以在這里給大家一個建議。例如為什么蛋白質一級結構決定高級結構？拿到這道題以后，多肽鏈的折疊是在自然條件下自發進行的，蛋白質分子總是采取最低自由能的構象狀態，形成蛋白質分子所特有的三級結構。蛋白質的一級結構是指多肽鏈中各氨基酸的排列順序，蛋白質的一級結構包含著蛋白質分子的結構信息。例如有兩方面的實驗研究說明這種決定關系。第一實驗是蛋白質的復性研究：當核糖核酸酶在尿素存在下，用巰基乙醇處理后，分子內的二硫鍵還原為巰基，肽鏈伸展成無規卷曲，同時酶的活性喪失；但是用透析的方法將尿素和巰基乙醇除去后，在有氧的情況下，松散的多肽鏈自發地折疊成與天然酶完全相同的三級結構，酶的活性幾乎全部恢復。8對巰基的配對組合方式有很多種，但是酶復性時只選擇了一種，說明多肽鏈的一級結構所包含的結構信息決定了酶的高級結構。第二個實驗人工合成蛋白質：1965年我國科學家人工合成了牛胰島素，在特定的溶液中該蛋白質即呈現全部的胰島素活性，并可以形成與天然胰島素相同的結晶，這表明線性的多肽鏈可以自發地折疊成獨特的三級結構，蛋白質三級結構是由它的一級結構所決定的。第二道題，蛋白質結構與功能的關系？各種蛋白質都有其特定的生物學功能，而這些功能都與蛋白質分子的特定結構密切相關，因此蛋白質功能取決于以蛋白質一級結構為基礎的蛋白質的空間構象。下面看一下蛋白質一級結構與功能的關系，分成兩個小方面來說明。一是一級結構的變異與分子病，蛋白質中氨基酸序列與生物功能有密切的聯系，如果一級結構發生改變，導致蛋白質生物功能的改變。如鐮刀狀細胞貧血癥，就是由于血紅蛋白一級結構變化引起的一種分子病。由于beta鏈第6位氨基酸由極性親水的谷氨酸變成了非極性疏水的結氨酸，使血紅蛋白分子易發生凝聚，從而導致紅細胞變成鐮刀狀，而且易破裂，引起貧血。二是一級結構與進化，比較各種不同生物的細胞色素C的一級結構，發現其中與人類親緣關系越遠的生物，其細胞色素C的結構差異越大。研究者根據各種生物細胞色素C氨基酸序列的差別和相同之處所繪制的進化樹與經典形態分類學所繪制的進化樹是一致的，這表明蛋白質的進化反映了生物的進化。高級結構域功能的關系：核糖核酸酶的變性與復性。天然核糖核酸酶含有4對二硫鍵，在變性因素作用下，球狀分子變成松散的多肽鏈，酶活性喪失；但當除去變性因素后，經氧化酶又可恢復原來的天然構象，二硫鍵是以正確的方式形成，酶活性恢復。蛋白質的變構效應：一些蛋白質由于受到某些因素的影響，其一級結構不變而高級結構發生改變，從而導致蛋白質生物功能的改變，這種現象稱為變構效應。協同效應是變構效應的一種，是亞基間的相互作用，以血紅蛋白為例，血紅蛋白未與氧結合時，處于緊密狀態與氧的親和力低，當其中一個亞基與氧相結合后，構象發生改變，進而引起其它亞基構象改變，使得所有亞基的血紅素鐵原子的位置都變得適宜與氧結合，所以血紅蛋白與氧的結合加速。【主持人】：實驗題怎么答？【安老師】：復習實驗題的時候，大家應該重點掌握是實驗原理，一般出題有的時候會直接問到某個實驗原理是什么，也有可能給一些實驗數據讓考生進行分析。但是不管哪種形式都離不開實驗原理，因此實驗原理作為基礎知識是非常重要的。例如，SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法測定蛋白質分子量的原理，同學們可以先理清一下思路，為什么選擇電泳法來分離蛋白質，并且電泳遷移率與哪些因素有關，再講一下為什么選用SDS，然后再講具體測定方法和原理。蛋白質生物大分子在一定PH條件下，蛋白質分子帶有電荷，可在電場中游動，電泳遷移率與蛋白質分子大小即分子量，形狀和所帶電荷有關。SDS-十二烷基硫酸鈉，是一種蛋白質變性劑，它與蛋白質的結合能夠改變蛋白質的帶電情況和分子形狀。因此，當蛋白質電泳時，遷移率只與蛋白質分子大小即分子量有關。在巰基乙醇的存在下，SDS使蛋白質變性，亞基分開，多肽鏈伸展后SDS以1.4：1的重量比結合上，SDS帶負電，使多肽鏈覆蓋上相同密度的負電荷，消除原來的電荷差異，SDS-蛋白質復合體呈棒狀，因此遷移率只受分子量的影響。用已知分子量的標準蛋白質在同樣下電泳，分別測出遷移率，繪制成標準曲線，測出未知蛋白的遷移率，再與標準曲線進行對照查出分子量。凝膠過濾法分離蛋白質的原理？根據的是不同大小的蛋白質分子所經過的路徑不同，分子量大的蛋白質由于不能進入凝膠顆粒的網狀結構中而通過間隙先流出層析柱，而分子量小的蛋白質由于進入到凝膠顆粒中而后流出柱子，從而達到分離的目的。羥基磷灰石層析和親和層析分離核酸的原理？首先要對核酸的結構和性質有所了解，有助于理解性記憶。羥基磷灰石表面上的帶正電基團可與磷酸基相互作用，能夠將單鏈DNA和雙鏈DNA分離開。在低濃度磷酸鹽緩沖溶液中，這兩種DNA無都能被結合，隨濃度提高，單鏈DNA解吸附，濃度進一步提高使雙鏈DNA解離下來。根據真核生物mRNA的3端存在在polyA尾的結構特點，可以用polyU-瓊脂糖層析柱親和吸附真核生物mRNA，大分離純化的目的。【主持人】：如果遇到計算題，如何解決？【安老師】：以兩道例題形式給大家講解一下，同學們拿到計算題先找到切入點。根據蛋白質相對分子質量，可以推算出蛋白質多肽鏈的長度。實驗中分離得到的一種蛋白質，測知其相對分子質量為176000，如果這條多肽鏈是阿爾法-螺旋結構，它的長度？如果是單股beta-折疊，它的長度？大家先想一下這道題所隱含的條件是氨基酸的平均相對分子質量是120，這些基本的常數在平時的時候應該記住。比如DNA分子中堿基的平均相對分子質量是650等等。解題思路找到切入點，題目要求計算出多肽鏈的長度，先計算出多肽鏈所具有的氨基酸個數再乘以相鄰兩個氨基酸之間的距離，可以得出多肽鏈的長度。對于多肽鏈所含的氨基酸的個數，可以用蛋白質分子量除以氨基酸的平均分子量得到，176000/120=1467，相鄰兩個氨基酸之間的距離在阿爾法-螺旋結構中為0.15nm，在beta-折疊中為0.35nm，因此長度分別為1467×0.15=220nm，1467×0.35=513nm。計算1分子軟脂酸經過beta-氧化所產生的能量：16碳脂肪酸經7次beta-氧化產生8個乙酰鋪酶A，7個NADH和7個FADH2。8個乙酰鋪酶A進入檸檬酸循環產生96個ATP，7個NADH進入呼吸鏈產生21個ATP，7個FADH2進入呼吸鏈產生14個ATP，共計產生131個ATP，再減去脂肪酸活化時消耗掉的2個高能磷酸鍵，因此，一分子脂肪酸beta-氧化產生129個ATP。【主持人】：在遺傳信息傳遞這一部分，有許多涉及真核原核比較的題，怎么回答？【安老師】：由蛋白質執行生物功能，這是遺傳信息傳遞的一個過程。這在部分當中，有一些涉及到真核原核比較問題，我對這一問題進行總結三道題，作為例題給大家講解一下。中心法則：生物體的遺傳信息由DNA傳遞給RNA再傳遞給蛋白質，由蛋白質執行生物功能，它是生命的體現者。原核生物和真正生物DNA復制的特點是多起點，雙向復制，多個復制子，原核生物DNA復制是單一起點復制；岡崎片段長度比原核生物中的短；真核生物第一輪復制尚未完成不會開始第二輪復制，而原核生物可連續發動復制；真核生物DNA復制后，還要組裝成核小體，而原核生物不形成核小體結構；真核生物還存在端粒的復制，而原核生物不存在這種復制。原核生物和真核生物的轉錄調節有什么不同？原核生物：1功能上彼此相關的結構基因和控制部位組成操縱子，作為基因表達調節的單位。 2調節元件種類少，有激活蛋白質和阻遏蛋白質的結合位點。3常以負調節為主，調節因子活性常受變構效應調節。4不存在染色質水平的調節。真核：1真核生物基因不組成操縱子，每個基因都有自己的基本啟動子和調控元件。2存在大量順式作用元件和反式作用因子，調節更復雜。3調節以正調節為主，調節因子常受到共價修飾。4真核生物具有染色質結構水平上的調節——染色質改型。原核生物和真核生物蛋白質合成的差異？1原核生物轉錄和翻譯是偶聯的，而真核生物不存在這種偶聯關系。2原核生物的起始tRNA經歷甲酰化反應，形成甲酰甲硫氨酰-tRNA無，真核生物的則不經甲酰化。3采取不同的機制識別起始密碼子，原核生物依靠SD序列，而真核生物依靠于帽子結構。4原核生物的mRNA與核糖體小亞基的結合先于起始tRNA與小亞基的結合，而真核生物的起始tRNA與核糖體小亞基的結合先于mRNA與小亞基的結合。5在原核生物蛋白質合成的起始階段，不需要消耗ATP，而真核生物需要消耗ATP。6參與真核生物蛋白質起始階段的起始因子比原核生物復雜，釋放因子則相對簡單。7原核生物與真核生物在密碼子偏愛性上有所不同。 【主持人】：非常感謝安老師詳細的解答，最后請安老師總結一下。【安老師】：希望大家再接再勵，把握好沖刺階段的學習，繼續堅持把最后這段考研歷程走完，然后在考場上取得最后的勝利。預祝大家考研取得圓滿成功，用一首詩來鼓勵大家，“梅花香自苦寒來，寶劍鋒從磨礪出”。【主持人】：謝謝網友的參與，本次活動結束，謝謝！
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